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LOGRAN MODIFICAR UNA ENZIMA PARA EVITAR INCOMPATIBILIDADES
Como ya sabrás, la sangre puede ser de cuatro tipos distintos: A, B, AB y 0. ¿En qué se diferencian? Básicamente, en unos azúcares que rodean la superficie de los glóbulos rojos sanguíneos. El núcleo de la estructura de dicho azúcar es igual en las sangres de tipo O, A y B, aunque difieren en un azúcar adicional en la punta de esta estructura. Mientras el tipo A incluye N-acetilgalactosamina, el tipo B posee galactosa. Por su parte el tipo AB tiene una mezcla de ambos.
Estas pequeñas diferencias son mucho más importantes de lo que se podría pensar en un primer momento, pues generan insalvables incompatibilidades a la hora de donar y recibir tanto sangre como órganos en caso de necesidad.
Las personas que tienen una sangre del grupo 0 son donantes universales, pues su sangre es compatible con todos los otros grupos. Sin embargo, sólo pueden recibir sangre de personas con su mismo grupo sanguíneo. Por su parte, quienes son del grupo AB son conocidos como receptores universales, pues pueden recibir sangre de cualquier tipo.
Desde los años 80, cientos de investigadores han estudiado varias alternativas para conseguir cambiar la sangre de las personas y conseguir una “sangre universal”. Sin embargo, como explica Stephen Withers, de la University of British Columbia, “una limitación importante siempre ha sido la eficiencia de las enzimas. Se necesitaba una ingente cantidad de enzimas”.
Un estudio publicado recientemente en el Journal of the American Chemical Society podría terminar con este problema.
Varios científicos del Centro para la Investigación de la Sangre y el departamento de Química de la University of British Columbia han dado un paso adelante para conseguir crear una enzima que evite incompatibilidades entre donantes y receptores.
En esencia, la idea es la misma que hace 30 años: encontrar una enzima que “limpie” los azúcares que rodean los glóbulos rojos de la sangre. Para ello, el grupo de Withers y sus colegas hicieron mutar una bacteria a lo largo de varias generaciones para conseguir una enzima lo suficientemente potente. El organismo utilizado fue Streptococcus pneumoniae, y los científicos consiguieron que la enzima obtenida fuera 170 veces más eficaz que la enzima inicial.
Todavía no se ha conseguido una enzima absolutamente perfecta, pero el camino parece despejado para que, no dentro de muchos años, la incompatibilidad sanguínea no sea más que un problema del pasado.